血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質(縮寫爲Hb或HGB)。是使血液呈紅色的蛋白。血紅蛋白由四條鏈組成，兩條α鏈和兩條β鏈，每一條鏈有一個包含一個鐵原子的環狀血紅素。氧氣結合在鐵原子上，被血液運輸。血紅蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易與氧結合;在氧含量低的地方，又容易與氧分離。血紅蛋白的這一特性，使紅細胞具有運輸氧的功能。
血紅蛋白(hemoglobin;haemoglobin;Hb;HGB ) 每一血紅蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，每個血紅素又由4個吡咯環組成，在環中央有一個鐵原子。血紅蛋白中的鐵在二價狀態時，可與氧呈可逆性結合(氧合血紅蛋白)，如果鐵氧化爲三價狀態。血紅蛋白則轉變爲高鐵血紅蛋白，就失去了載氧能力。珠蛋白約佔96%，血紅素佔4%。α和β都類似於肌紅蛋白，只是肽鏈稍短：α亞基爲141aa;β亞基爲146aa。α和β亞基隔着一個空腔彼此相向。在哺乳動物中，血紅蛋白佔紅細胞乾重的97%、總重的35%。平均每克血紅蛋白可結合1.34ml的氧氣，是血漿溶氧量的70~73倍。
血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。也是紅細胞中唯一一種非膜蛋白。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別爲兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞摺疊成球形，把血紅素分子抱在裏面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱爲珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。
血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的複合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸鹼平衡。也存在於某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67 000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團，血紅素中鐵爲二價，與氧結合時，其化學價不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離後帶有淡藍色。有多種類型：血紅蛋白A(HbA)，α2β2，佔成人血紅蛋白的98%;血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，佔成人血紅蛋白的2%;血紅蛋白F(HbF)，α2γ2，僅存在於胎兒血中;血紅蛋白H(HbH)，β4，四個相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白;血紅蛋白C(HbC)，β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白;血紅蛋白S(HbS)，鐮刀狀細胞紅蛋白;血紅蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血紅蛋白;血紅蛋白CO(HbCO)，一氧化碳結合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下，四個亞基之間相互作用的力很強。氧分子越多與血紅蛋白結合力越強。中心離子鐵(II)進一步和蛋白質鏈中的組氨酸結合，成爲五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結合氧分子，取決於氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，並隨着血液循環把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結合較氧強，即使濃度很低也能優先和血紅蛋白結合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒(使氧氣與血紅蛋白的結合能力下降，使人窒息而死亡)。
成年男性：120～160g/L
成年女性：110～150g/L
新生兒：170～200g/L
青少年(兒童)：110～160g/L
1.血紅蛋白低的原因有很多，營養不良是其中一個最常見因素。很多營養素缺乏會直接影響血紅蛋白數量，如維生素不足(特別是B12)。這種問題最常見於孕婦和飲食不當的女性(缺乏葉酸，維生素和礦物質)。
2.缺鐵性貧血症是因爲飲食中缺乏鐵造成的。鐵攝入量不足直接影響血紅蛋白生產，因此會導致血紅蛋白分子生產過程中出現重大故障。這無疑會造成血紅蛋白質水平偏低。
3.過度出血。如血痔，分娩時大量出血，功能失調性子宮出血，月經過多等。
4.荷爾蒙失調也會導致紅血蛋白水平降低。有時甲狀腺機能降低會引起身體新陳代謝率下降，患者會感覺疲勞和昏昏欲睡，這也是一個重要因素。
5.患脾臟或惡性貧血患者有可能因爲過多紅血細胞遭到破壞，導致血紅蛋白水平下降。
6.長期感染導致的腎功能衰竭，癌症，克羅恩病等慢性疾病也會引起血紅蛋白數量下降。其他類似原因還有腸道感染和自身免疫性疾病(如系統性紅斑狼瘡)等。
7.此外，還有一些藥物有可能對紅血細胞產生副作用，如化療藥物，或放射治療等。
1.疲倦
2.虛弱
3.頭昏眼花和頭重腳輕
4.無法正常完成日常體力活動
5.呼吸急促和胸痛
6.心悸
7.嚴重貧血症狀，如皮膚，舌頭和指甲發白等
8.脫髮
糖化血紅蛋白是人體血液中紅細胞內的血紅蛋白與血糖結合的產物。血糖和血紅蛋白的結合生成糖化血紅蛋白是不可逆反應，並與血糖濃度成正比，且保持120天左右，所以可以觀測到120天之前的血糖濃度。糖化血紅蛋白的英文代號爲HbA1c。糖化血紅蛋白測試通常可以反映患者近8～12周的血糖控制情況。
糖化血紅蛋白於1958年被使用色譜法首次從其它類型的血紅蛋白中分離出來，並於1968年被分類爲一種糖蛋白。1969年，人們發現糖化血紅蛋白在糖尿病患者中的數量增加。1975年研究者們得到了生成糖化血紅蛋白的反應式。
自從1968年第一次描述了在糖尿病患者中發現的異常血紅蛋白以來，關於葡萄糖及其他碳水化合物與血紅蛋白結合的糖化產物的術語，已經變化幾次。自從1986年，IUPAC-IUB(國際純化學與應用化學聯合會)已經推薦使用糖化血紅蛋白這一名稱，即非酶促的血紅蛋白的糖基化。另一方面，更高級的術語糖基化血紅蛋白經常地用於日常語言和現在的出版物裏。
根據每個糖化位點和反應參與物，總的糖化血紅蛋白分成若干個亞組分。天然(非糖化)血紅蛋白是A0(2α、2β鏈)。亞組分(HbA1a1 , HbA1a2 , HbA1b和HbA1c)因血紅蛋白β鏈-N末端纈氨酸的遊離氨基與不同碳水化合物糖基化而形成。這些亞組分總稱爲HbA1。除了血紅蛋白β鏈的N末端纈氨酸外，血紅蛋白分子內其他遊離氨基也參與糖基化(α鏈N末端纈氨酸、賴氨酸ε-氨基)。
相對於HbA1，所有β-鏈N末端和其他遊離氨基糖基化的血紅蛋白被稱作總糖化血紅蛋白。除基本的成人血紅蛋白AO外，在健康人裏發現少量的胎兒血紅蛋白HbF(2α、2γ鏈)和血紅蛋白A2(2α、2δ鏈)。纈氨酸在δ鏈N末端，以類似的方式糖基化，例如，通過與葡萄糖的共價鍵形成HbA2c。親和層析測定的糖化血紅蛋白作爲總糖化血紅蛋白。
1、操作方法 (1)收集靜脈血、加入EDTA抗凝。(2)根據樣品數取試管若干，分別吸取400μl溶血劑加入各試管中。(3)分別吸取80μl標準或樣本放入上述各試管中，混合均勻。(4)放置5～10min，則製成了血紅蛋白樣本A3。
2、糖化血紅蛋白的製備及測定 (1)根據樣品的數量，取乾淨的試管若干，分別吸取3.0ml陽離子樹脂，放入各管中。(2)向上述試管中分別加入已預備的100μl血紅蛋白樣本(A3)。將層析柱插入試管中，使得橡皮塞高於液麪至少1cm。(3)充分搖盪試管混合5～10min(最好使用渦旋搖盪器，如果沒有則需劇烈搖盪20min。(4)然後慢慢推動層析柱進入試管，直到糖化血紅蛋白提取完全。(5)上清液倒入另一支試管或直接倒入比色杯進行比色。(6)以蒸餾水作空白在415nm調零。(7)讀取並記錄標準，樣品吸光度值。
3、總血紅蛋白測定 (1)根據樣品數量取試管若干，分別加入5.0ml蒸餾水。(2)加入20μl血紅蛋白樣本(A3)。混合均勻。(3)以蒸餾水作空白在415nm調零。(4)讀取並記錄各管吸光度值。
計算：糖化血紅蛋白吸光度 總血紅蛋白吸光度×10=糖化血紅蛋白%(正常值範圍6.0%～8%)。
